ASAM AMINO

*Merupakan monomer protein
*Hasil hidrolisis protein oleh asam/ basa / enzim
*Mengandung gugus amino (-NH2) dan Karboksil (-COOH)
*Mengandung minimal 1 ( asimetris)
→ Optis aktif pada pH = 7
→ Konfigurasi absolut L-Gliseraldehid:
Asam L- -Amino vs Asam amino seri D dalam antibiotik & dinding sel bakteri

Ada 4 golongan asam amino berdasarkan gugus samping R
1. Alifatik
→ Makin panjang makin Nonpolar/ Hidrofobik)
Contoh : Alanin, Valin, Leusin, Isoleusin,Prolin, Fenilalanin, Tripthopan, Metionin
Polar tidak bermuatan (Hidrofilik=suka air)
→ Ada gugus fungsi yang membentuk ikatan hidrogen dengan air.





Peran Asam Amino
1. Metabolisme antara (prekursor)/prazat = bahan baku
2. Transmisi impuls saraf



PEPTIDA
Adalah kumpulan dua/lebih residu asam amino yang dihubungkan dengan ikatan peptida.

Prinsip pembentukan ikatan peptida :
Pengeluaran 1 mol air dari atom H gugus amino ( amino) pada asam amino yang satu (asam amino I) dan gugus OH dari karboksil (peptida) pada asam amino yang lain (asam amino II)

MACAM PEPTIDA
1. Peptida Sederhana
(2-10 residu AsamAmino)
2. Polipeptida (> 10 residu Asam Amino)
RESIDU ASAM AMINO(bukan asam amino).
- Unit asam amino dalam peptida
- Asam amino kehilangan H dari gugus amino/ kehilangan OH dari gugus karboksil/ kehilangan kedua-duanya bl asam amino terletak di tengah2.
Residu terminal Asam Amino
- Di ujung rantai peptida
- Salah satu ujung residu asam amino memiliki gugus amino(Residu terminal N)
- Ujung lain residu asam amino memiliki gugus karboksil(Residu terminal C)

Cara memberi nama pentapeptida
-Peptida diberi nama sesuai komponen residu asam aminonya.
-Ditulis rangkai tanpa spasi atau beri tanda hubung.
-Setiap residu asam amino pembangun peptida diberi akhiran –il mengganti akhiran in, kecuali residu terminal C tetap diberi nama sesuia nama asam aminonya
-Penulisan berurutan dari terminal N keterminal C

PROTEIN (Pertama / Utama)
Protos= pertama
*Penyusun tubuh organisme : > 50% berat kering tidak sampai 100 % berat kering
*Monomer : Asam Amino (20 macam)
→ Ikatan peptida
→ Rantai amat panjang
*Merupakan ekspresi genetik
*Mempunyai banyak jenis (golongan) dan banyak fungsi
→ Jenis dan fungsi berbeda karena :
- Perbedaan deret asam amino
- (“Abjadnya protein”)
→ 1000 s.d > 1011 residu asam amino
→ jumlah deret berdasarkan jumlah peptida :
- jumlah peptida = n! n faktorial)



STRUKTUR DASAR PROTEIN
1. Struktur Primer
- Paling sederhana
- Dibentuk oleh ikatan peptida / + ikatan disulfida
- Berupa rantai polipeptida lurus
- Ditentukan oleh :
→ Urutan
→ Macam Asam Amino
→ Jumlah
2. Struktur Sekunder
Bl sebuah asam amino primer melipa diri menjadi 1 struktur sekunder alfa, jk 2 buah/lebih struktur primer berikatan mmbentuk struktur sekuder beta.
Struktur primer yang mengalami ikatan hidrogen (antar atom O dari gugus karbonil / C = O dengan atom H dari gugus amino / NH)
→ terpilih  Helik (jika dalam 1 rantai polipeptida)
→ terpilih  helik (jika antar 2 / lebih rantai polipeptida)
3. Struktur Tersier
→ Struktur sekunder melipat lagi sehingga terbentuk struktur 3 dimensi (protein globuler) berbentuk bola krn msh ada gugus samping yg muatanya berbeda.
→ Karena interaksi ionik dan hidrofobik
→ Ikatan yang terjadi :
- Jembatan garam
- Ikatan hidrogen
- Ikatan disulfida
- Interaksi van der walls
- Interaksi polar
4. Struktur kuartener
→ Gabungan 2 unit / lebih struktur tersier
→ Molekul sangat besar
Contoh :- Hemoglobin
- Mioglobin
- Kulit virus

Gambar dibawah : Konfirmasi Beta pada rantai polipeptida beta-keratin.
(a) Pandangan dari atas terhadap tiga rantai yang disusun dalam lembaran berlipat, memperlihatkan ikatan hidrogen yang menghubungkan antar rantai. Gugus R ditunjukkan oleh warna hitam.
(b) Pandangan samping memperlihatkan gugus R yang mencuat ke luar dari lembaran berlipat.




Gambar : Struktur tertier mioglobin sejenis ikan paus berdasarkan analisis sinar-x. Gambaran ini memperlihatkan struktur kerangka yang disimpulkan dari data dengan resolusi 0,2 mm. Hanya atom-atom kerangka yang diperlihatkan di dalam struktur sosis rantai polipeptida. Jarak di antara simpul rantai tidak kosong, tetapi diisi dengan gugus R, yang tidak diperlihatkan oleh gambar ini. Molekul miolobin mempunyai delapan potong  heliks. Gugus heme diperlihatkan dalam warna hitam.


Gambar : Struktur tiga dimensi oksihemoglobin dan deoksihemoglobin diperlihatkan oleh analisis difraksi sinar-x. Struktur kuartener, yaitu, bagaimana keempat sub unit disusun bersama-sama. Sub unit terdapat dalam bentuk pasangan : alfa1beta1 dan alfa2beta2. Terdapat sedikit kontak di antara alfa1 dan alfa2 atau antara beta1 dan beta2, tetapi terdapat banyak gaya yang mempertahankan pasangan alfa1beta1 dan alfa2beta2 bersama-sama. Walaupun bentuknya tidak beraturan, molekul ini mempunyai dua sifat simetri, karena rotasi 180o molekul mengitari sumbu pusat yang tegak lurus terhadap halaman ini, akan menyebabkan menutupnya alfa1 terhadap alfa2 dan beta2 terhadap beta1. Jumlah residu ditunjukkan pada tiap rantai. Rongga di pusat molekul memegang peranan penting. Perhatikan bahwa gugus-gugus heme relatif terpisah jauh. Perbedaan antara oksihemoglobin dan deoksihemoglobin tidak banyak, tetapi protein-protein ini penting dalam fungsi hemoglobin.


Gambar : Beberapa macam ikatan yang memantapkan struktur tersier protein.
(a) Jembatan garam
(b) Ikatan hidrogen
(c) Ikatan disulfida
(d) Interaksi Van der Waals
(e) Interaksi polar


Gambar : Urutan struktur dasar protein hemoglobin







disarikan dari bahan kuliah biokimia oleh KASPUL
dowloand:
link 1
link 2